El látex proveniente de frutos de Morrenia brachystephana Griseb. (Asclepiadaceae) recogido sobre buffer fosfatos 0.1 M (pH 6.9) conteniendo EDTA y cisteína 5 mM y centrifugado a 16.000 x g durante 30 minutos constituye un extracto crudo con actividad proteolítica destacada frente a caseína como sustrato, en presencia de cisteína 12 mM. La preparación enzimática fue fuerte e irreversiblemente inhibida por muy bajas concentraciones de iodoacetato de sodio (0,0l mM) y de cloruro mercúrico (1 mM) e inhibida en forma parcial y reversible por PMSF 10 mM, sugiriendo que la proteasa pertenece al tipo cisteínico. La actividad caseinolítica resulta máxima a pH alcalino (pH 8,0-10,0). El extracto crudo muestra una notable estabilidad térmica (80% de actividad residual luego de 2 h a 60ºC). Mediante precipitación acetónica fraccionada, seguida de cromatografía de intercambio catiónico (CM Sepharose CL-6B Fast Flow), se obtienen dos fracciones proteolíticamente activas. La fracción principal (II) tiene una masa molecular relativa de 22,l kDa (SDS-PAGE) y un punto isoeléctrico superior a 9,3 (IEF).

Arribére, M. et al. (1996). Aislamiento, purificación y caracterización preliminar de una proteasa de látex de frutos de Morrenia brachystephana Griseb. (Asclepiadaceae).  Acta Farmacéutica Bonaerense, 15 (3), pp. 169-176.