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Proteasas de Bromeliaceae. III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart.
Descripción
A partir de frutos maduros de Bromelia Laciniosa Mart., se obtuvo una proteasa que manifiesta su máxima actividad caseinolítica a 60 ºC y pH 6,4. El agregado de cisteína incrementa notoriamente la capacidad proteolítica y aumenta la estabilidad de la enzima a temperaturas elevadas. El pasaje de la proteasa no purificada a través de Sephadex G-75 permite separar tres fracciones, una de las cuales (peso molecular 15.000-20.000) retiene la actividad proteolítica: esta última se resuelve en al menos tres fracciones (solamente una de ellas activa) por intercambio iónico sobre DEAE Sephacel con gradiente lineal de cloruro de sodio 0,2-0,8 M.
Buttazzoni, M. et al. (1986). Proteasas de Bromeliaceae. III. Condiciones óptimas de acción, estabilidad y purificación de la proteasa aislada de frutos de Bromelia laciniosa Mart. Acta Farmacéutica Bonaerense, 5 (3), pp. 159-164.
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